03.11.2011 (fjh)
Reparaturmoleküle von Pflanzen, Tieren und einigen Urbakterien haben strukturelle Besonderheiten gemeinsam, die zu einem umweltschonenderen Pflanzenschutz als bisher führen könnten. Das gab die Philipps-Universität am Donnerstag (3. November) bekannt.
"Methanosarcina" genannte Urbakterien, die in Abwässern leben, reparieren Schäden an der Erbsubstanz DNA mittels spezieller Enzyme, die sich in wesentlichen Eigenschaften von - bisher untersuchten - ähnlichen Molekülen anderer Mikroorganismen unterscheiden. Diese - als "Photolyasen" bezeichneten - Enzyme verfügen zum Beispiel über eine vergleichsweise flexible Bindungstasche, in der die fehlerhafte DNA festgehalten wird. Das haben Chemiker und Strukturbiologen aus Marburg und München herausgefunden.
"Unsere Ergebnisse zeigen, dass die untersuchte Enzymklasse einen anderen Zugang zu geschädigter DNA hat", sagte Stephan Kiontke. Er ist Erstautor einer Studie, die am Mittwoch (2. November) im Druck erschienen ist.
Photolyasen sind Enzyme, die das Erbmolekül DNA reparieren, nachdem es durch ultraviolettes Licht geschädigt wurde. "Um diese Reparatur durchzuführen, benötigen Photolyasen wiederum blaues Licht", ergänzte Koautor Lars-Oliver Essen.
Pflanzen und Tiere verfügen dafür über eine andere Klasse von Photolyasen als die meisten Mikroorganismen. Diese sogenannten "Klasse-2-Photolyasen" sind bislang jedoch kaum untersucht worden.
Das geschah "in der Mehrzahl der Fälle deshalb, weil sie zu instabil für biophysikalische Untersuchungen sind", wie Essen ausführt. Die Marburger Wissenschaftler jedoch entdeckten in Methanosarcina-Urbakterien ein solches Enzym, dessen Aufbau fast identisch mit dem einer pflanzlichen Klasse-2-Photolyase ist.
"Wir konnten anhand dieses wesentlich stabileren Proteins erstmals die Struktur eines Angehörigen dieser Enzymklasse bestimmen", erklärte Essen. "So könnten jetzt Wirkstoffe konzipiert werden, die nur gegen bakterielle oder pilzliche Pflanzenschädlinge gerichtet sind, da viele von ihnen Photolyasen als effektiven Sonnenschutz zum Überleben benötigen.“
Die Forscher führten Röntgenstrukturanalysen und biochemische Untersuchungen durch, durch die sich sowohl der molekulare Aufbau des Enzyms als auch die Bindung der Photolyase an die geschädigte DNA detailliert beschreiben lassen. Die Ergebnisse sind in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift "The EMBO Journal" der Europäischen Organisation für Molekularbiologie nachzulesen.
pm: Philipps-Universität Marburg
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