06.10.2010 (mhe)
Wie das Spurenelement Eisen an seine Zielorte in der Zelle gelangt, haben Marburger Zellforscher und ihr internationales Team nun herausgefunden. Das teilte die Philipps-Universität Marburg am Dienstag (5. Oktober) mit.
Die Enzyme Glutaredoxin 3 und 4 (Grx3/4), sind für die innerzelluläre Eisenverteilung verantwortlich. Sie kommen bei allen Organismen vor, die aus Zellen mit einem. echtem Kern bestehen.
Das gilt also für einzellige Pilze ebenso, wie auch für Pflanzen, Tiere und Menschen. Darüber berichtet das Team um Prof. Dr. Roland Lill in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift "Cell Metabolism“, die am Mittwoch (6. Oktober) erschienen ist.
Ohne Eisen gäbe es kein Leben. Das Metall ist ein unverzichtbarer Bestandteil vieler lebenswichtiger Verbindungen. Im Blutfarbstoff Hämoglobin sorgt es beispielsweise dafür, dass Sauerstoff gebunden werden kann.
Bislang wusste man nicht, wie Eisen innerhalb der Zelle dorthin transportiert wird, wo es benötigt wird. Die Wissenschaftler um Lill und Dr. Ulrich Mühlenhoff nutzten Hefezellen als Modell, um die Funktion von Grx3/4 zu untersuchen.
Sie bilden eine große Protein-Familie und können vielfältige Funktionen erfüllen. So etwa als innerzelluläre Eisensensoren oder bei Reaktionen, die Elektronen von einem Molekül auf ein anderes übertragen.
Die Ergebnisse von Lill und seinen Kollegen weisen in eine bisher unbekannte Richtung: "Unsere Befunde zeigen, dass Glutaredoxin 3 und 4 eine entscheidende Rolle für den Transport von Eisen zu dessen eigentlichem Zielort innerhalb der Zelle spielen“, erläuterten die Autoren. So seien die Hefezellen nicht in der Lage, eisenhaltige Proteine herzustellen, wenn Grx3/4 ausgeschaltet wird. Ausschlaggebend dafür sei, dass Das Metall nicht in die Eiweißverbindungen eingebaut werden kann, obwohl es in hoher Konzentration in der Zelle verfügbar ist.
Die Biologen konnten in diesem Zusammenhang belegen, dass die Transportfunktion von Grx3/4 ihrerseits auf einem Eisen-Schwefel-Zentrum beruht. "Die zentrale Bedeutung von Grx3/4 für den innerzellulären Eisentransport könnte erklären, warum diese Proteinfamilie bei allen Organismen mit echtem Zellkern vorkommen“, vermuteten die Wissenschaftler. Die Studien seien deshalb von besonderer Bedeutung, da Eisenmangel zu den häufigsten Stoffwechselerkrankungen beim Menschen gehört.
Lill und seine Arbeitsgruppe sind Teil des Forschungsschwerpunkts "Molekulare und systemische Biowissenschaften“ an der Marburger Universität. Darüber hinaus sind sie auch dem Sonderforschungsbereich 593 der Deutschen Forschungsgemeinschaft, sowie den "Mechanismen der zellulären Kompartimentierung und deren krankheitsrelevante Veränderungen“ zuzuordnen.
Dem jüngsten Ranking der Zeitschrift "Laborjournal“ zufolge zählt der Hochschullehrer Lill zu den dreißig meistzitierten deutschen Zellbiologen. Schon im Jahr 2003 hat er den Leibnizpreis erhalten. Die Auszeichnung gilt als der am höchsten dotierte deutsche Wissenschaftspreis.
Außerdem gehört Lill dem Steuerungskomitee des Marburger LOEWE-Zentrums für Synthetische Mikrobiologie an. Finanziert wurde die vorliegende Forschungsarbeit unter anderem von der Von Behring-Röntgen-Stiftung, sowie der Max-Planck-Gesellschaft finanziell gefördert.
pm: Philipps-Universität Marburg
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